Pesquisa propõe nova forma de estudar as metaloproteínas

Pesquisadores do Instituto de Química (IQ) da USP e da University of British Columbia, no Canadá, propõem uma nova abordagem para analisar as metaloproteínas, proteínas fundamentais no processo de obtenção de energia nos organismos. Em artigo publicado no dia 25 de junho, na revista científica britânica Nature Communications, eles descrevem o uso da microscopia de força atômica combinada com simulações computacionais para estudar os mecanismos de funcionamento das metaloproteínas de ferro e enxofre.

Estudo sugere nova forma de estudar a estrutura das metaloproteínas

A metaloproteína está envolvida com processos básicos da vida de organismos, como respiração e fotossíntese. A respiração celular relaciona-se com a transformação de um combustível em energia, já a fotossíntese é o processo contrário.

“Precisamos de energia para viver e conseguimos essa energia por meio da alimentação, o processo molecular de transformar o alimento em energia para as células e todo o organismo depende de uma série de transferências de elétrons. Quem faz essas transferências são principalmente as metaloproteínas de ferro e enxofre, que funcionam como um carregador de elétrons”, explica Guilherme Menegon Arantes, do Laboratório de Bioquímica e Biofísica Computacionais, do IQ, e um dos autores do artigo.

De acordo com o pesquisador, as metaloproteínas de ferro e enxofre são fundamentais para todos os organismos, mas elas são difíceis de serem estudadas por causa de sua constituição tridimensional e enovelada, com o metal ferro protegido no interior da proteína.

“Eles estão protegidos por serem bastante reativos. Isso é útil para o controle das reações dentro das células, mas ao mesmo tempo dificulta entender a estabilidade da proteína, como ela é moldada para adquirir a estrutura tridimensional, o que ocorre quando a proteína é sintetizada, entre outros processos”, conta Arantes.

Segundo o pesquisador, normalmente a metaloproteína é estudada por um modelo sintético, no qual há apenas o centro metálico e alguns átomos, mas não a proteína completa. “É possível também fazer um desnovelamento não controlado da metaloproteína, por exemplo, com adição de reagentes ou aquecimento. Mas os dois métodos podem danificar a estrutura da proteína”.

Microscopia de força atômica
Para entender melhor a estabilidade e como essas proteínas são enoveladas, uma técnica experimental é a microscopia de força atômica. Um microscópio capaz de registrar o relevo da superfície do material a ser analisado, construindo imagens do tamanho molecular.

“A partir de manipulações feitas com o microscópio, pesquisadores do Canadá conseguiram medir a força necessária para desmanchar o novelo de uma metaloproteína de ferro e enxofre chamada rubredoxina. Ela é de bactéria, mas também funciona como uma proteína que transfere elétrons”, informa Arantes.

Apesar de o avanço das informações sobre o desnovelamento da metaloproteína, esse sistema ainda não permitia entender o que ocorria na quebra da ligação do ferro com o enxofre. Para ter acesso a esse nível de detalhamento, o pesquisador brasileiro utilizou as informações do grupo canadense e de outros métodos experimentais para criar um modelo computacional e simular as propriedades e interações que ocorrem com a quebra da ligação de ferro dentro da metaloproteína.

“É uma nova forma promissora de se estudar as metaloproteínas por ser controlada e ter um detalhamento grande. Utilizamos tecnologia mista: experimental, para desnovelar a proteína e medir a força, e computacional, para simular ”, conta o pesquisador.

Ele informa ainda que “essa técnica permite desnovelar parcialmente a proteína, de maneira controlada e fazer inferências de como acontece a reatividade do centro metal, como ele reage com outras moléculas, o que ocorre com a proteína um pouco antes de ser enovelada dentro da célula, ou ao contrário, quando ela está sendo degradada”.

E finaliza: “Se estudamos quais são as estruturas das metaloproteínas, como elas são estáveis, como se enovelam, entendemos esse processo de transferência de elétrons intimamente e, consequentemente, o processo de obtenção de energia”.

Informações sobre esse e outros estudos do grupo de pesquisa em Bioquímica e Biofísica Computacionais, podem acessados neste endereço eletrônico.

Foto: Divulgação

Mais informações: e-mail garantes@iq.usp.br, com Guilherme Menegon Arantes

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