São Paulo (AUN - USP) - A pesquisadora do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (Ipen, na USP), Ligia E. Morganti Ferreira Dias, utiliza uma técnica alternativa para desagregação de proteínas: a alta pressão. Através de parceria com outros institutos na USP, ela tornou essa tecnologia aplicável a outras pesquisas com proteínas: “Se a gente utiliza esse processo, ele pode ser útil para ajudar outras pesquisas”, explica.

As proteínas naturais são formadas por 20 diferentes tipos de aminoácidos, que são hidrofóbicos ou hidrofílicos. Com a desnaturação das proteínas, os hidrofóbicos ficam expostos e se agregam. A partir daí, retira-se o agente desnaturante e utilizam os mecanismos de alta pressão para que elas não se reagreguem. Assim, a pesquisa que havia sido para devido ao problema de agregação pode continuar.

Através do Projeto Proteoma, a pesquisadora ajuda outros institutos na USP neste processo para continuação de suas pesquisas. Dentre eles estão os Instituto de Química, Instituto de Ciências Biológicas e Instituto Butantan. No primeiro, ela faz a desagregação da endostatina e no último, da leptospira.

A endostatina é uma proteína que possui uma ação inibidora da angiogênese, processo chave no crescimento de tumores. Tal mecanismo consiste no crescimento de novos vasos sanguíneos a partir dos já existentes. Isso ocorre quando há falta de oxigenação nas células, que pode ocorrer por diversos motivos, inclusive devido ao câncer. No caso da leptospirose, as bactérias leptospira são injetadas nos animais, assim se produz as proteínas para geração de vacinas. Sem a desagregação de proteínas, tais processos e estudos ficariam estagnados.

Segundo a pesquisadora, o estudo em áreas mais básicas é fundamental para o desenvolvimento da pesquisa aplicada. Ela desenvolve, além deste, um estudo com a própria endostatina. Em seu estudo também se deparou com o problema da agregação das proteínas: “Esse problema que a gente teve com a endostatina eu sei que também é de muitos pesquisadores”, afirma.